結構和功能
細菌相關功能的結構基因常連在一起，形成一個基因簇。它們編碼同一個代謝途徑中的不同的酶。一個基因簇受到同一的調控，一開俱開，一閉俱閉。也就是說它們形成了一個被調控的單位，其它的相關功能的基因也包括在這個調控單位中，例如編碼透過酶的基因，雖它的産物不直接參與催化代謝，但它可以使小分子底物轉運到細胞中。乳糖分解代謝相關的三個基因，lacZ、Y、A就是很典型的是上述基因簇。它們的産物可催化乳糖的分解，産生葡萄糖和半乳糖。它們具有順式作用調節元件和反式作用調節基因。三個結構基因圖的功能是：
lacZ編碼β-半乳糖苷酶，此酶由500kd的四聚體構成，它可以切斷乳糖的半乳糖苷鍵，而産生半乳糖和葡萄糖。lacY編碼β一半乳糖苷透性酶，這種酶是一種分子量為30kDd膜結合蛋白，它構成轉運系統，将半乳糖苷運入到細胞中。lacA編碼β-半乳糖苷乙酰轉移酶，其功能隻将乙酰-輔酶A上的乙酰基轉移到β-半乳糖苷上。
無論是lacZ發生突變還是lacY發生突變卻可以産生lac-型表型，這種lac—表型的細胞不能利用乳糖。lacZ-突變體中半乳糖苷酶失去活性，直接阻止了乳糖的代謝。lacY-突變體不能從膜上吸取乳糖。
這一個完整的調節系統包括結構基因和控制這些基因表達的元件，形成了一個共同的調節單位，這種調節單位就稱為操縱子（operon）。操縱子的活性是由調節基因控制的，調節基因的産物可以和操縱子上的順式作用控制元件相互作用。
lacZ、Y、A基因的轉錄是由lacI基因指令合成的阻遏蛋白所控制。lacI一般和結構基因相毗連，但它本身具有自己的啟動子和終止子，成為獨立的轉錄單位。由于lacI的産物是可溶性蛋白，按照理說是無需位于結構基因的附近。它是能夠分散到各處或結合到分散的DNA位點上（這是典型的反式-作用調節物。）
通過突變的效應是可以将結構基因和調節基因相區别的，結構基因發生突變，細胞中就失去這些基因合成的蛋白。但是調節基因發生突變會影響到它所控制的所有結構基因的表達。調節蛋白的突變的結果可以顯示調節的類型。
lac基因簇是受到負調節（negativeregulation）。它們的轉錄可被調節蛋白所關閉。若調節蛋白因突變而失活就會導緻結構基因組成型表達。表明調節蛋白的功能是阻止結構基因的表達，因此稱這些蛋白為“阻遏”蛋白。
乳糖操縱子的阻遏蛋白是由4個亞基（38kDa）組成的四聚體。一個野生型細胞中大約有10個四聚體。調節基因轉錄成單順反子的mRNA，它和操縱子的比率與RNA聚合酶和啟動子之比是相似的。
lacI的産物稱為lac阻遏物（lacrepressor），其功能是和lacZ、Y、A基因簇5′端的操縱基因（Olac）,操縱基因位于啟動子(Plac)和結構基因（lac2yA）之間。當阻遏物結合在操縱基因上時就阻礙了啟動子上的轉錄起始。
Olac從mRNA轉錄起始點的上遊-5處延伸到轉錄單位+21處。這樣它和啟動子的末端發生重疊。新近的觀點認為阻遏物影響了RNA聚合酶，從操縱基因和啟動子二者相關位置來看阻遏物結合在DNA上會阻礙RNA聚合酶轉錄結構基因。但我們必須注意其它一些操縱子上的操縱基因其位置和乳糖操縱子并不相同，因而阻遏蛋白可以通過多種方式與操縱操縱基因結合阻斷轉錄。
誘導控制
細菌對環境的改變必需作出迅速的反應。營養供給随時都可能發生變化，反複反常。要能得以幸存必需具有可以變換不同代謝底物的能力。單細胞真核生物也同樣生活在不斷變化環境中；而更為複雜的多細胞生物都具有一套恒定的代謝途徑，而無需對外部環境作出反應。
在細菌中是很需要靈活性，也需要很經濟，因為細菌遇到合适的環境就大量消耗營養對其本身也是不利的。在缺乏底物時就不必要合成大量相關的酶類，因此細菌産生了一種調節機制，即在缺乏底物時就阻斷酶的合成途徑，但同時又作好了準備，一旦有底物存在就立即合成這些酶。
特殊底物的存在導緻了酶的合成，此現象稱為誘導（induction）。這種類型的調控廣泛存在于細菌中，在較低等的真核生物（如酶母）也有這種情況。E.coli的乳糖操縱子提供了這種調控機制的典型範例。
當E.coli生長在缺乏β一半乳糖苷的條件下是不需要β-半乳糖苷酶的，因此細胞中含量很低，大約每個細胞不高于5個分子，當加入底物後細菌中十分迅速地合成了這種酶，僅在2-3分鐘之内酶就可以産生并很快增長到5000個分子/每個細胞。如在酶的濃度将達到細胞總蛋白的5-10%。如在培養基中除去底物，那麼酶的合成也就迅速停止，恢複到原來的狀态。
如果原來培養基中無乳糖，也無葡萄糖，那麼細胞隻在很低的基本水平合成β-半乳苷酶和透性酶。當加入Lac後，Ecoli的lac+細胞很快大量合成以上兩種酶。進一步用32P标記mRNA作雜交實驗（用λlac中的取得的DNA，與加入乳糖後不同時間内産生的32P-mRNA進行分子雜交）結果表明加入的乳糖能激發lac的mRNA的合成。lacmRNA極不穩定，其半衰期僅有3分鐘，這個特點随着誘導很快的恢複。當誘導物一除去轉錄立即停止，在很短的時間内所有的lacmRNA即被降解掉，細胞内的含量恢複到基礎水平。
β-半乳糖苷酶和透性酶合成是和lacmRNA同時被誘導的，但當除去誘導物時在細胞中β-半乳糖苷酶和透性酶要比lacmRNA穩定，因此酶的活性在一段較長的時間内保持被誘導水平。這種對營養供給發生改變作出迅速反應的調控類型，不僅提供了代謝新底物的能力，而且習慣于關閉在培養基中實然加入的一些成份的内部合成。比如E.coli的Trp的合成是通過Trp合成酶的作用。如果在細菌生長的培養基中加入Trp的話，那麼立即停止Trp合成酶的生産。這種作用稱為阻遏（repression）效應。它使細菌避免合成多餘的物質。
在細菌中同時存在着誘導和阻遏的現象。誘導是細菌調節其分解底物供給生長的能力。阻遏是細菌調節其合成代謝産物的能力。無論是酶作用的小分子底物的調節，還是酶活性的産生，它們的啟動是獨自的，小分子底物稱為誘導物（inducers）某些物質能阻止酶合成它們本身，此物質就稱輔阻遏物（corepressors）。
誘導和酶阻遏是高度特異的，隻有底物/産物或緊密相關的分子才能起作用，但小分子的活性并不依賴于和靶酶的相互作用。某些誘導物與自然的β-半乳糖苷酶相似，但并不能被酶分解，比如異丙基-β-D-硫代半乳糖苷（isopropylthiogalactoside,IPTG）。其半乳糖苷鍵中用硫代替了氧，失去了水解活性，但硫代半乳糖苷和同源的氧代化合物與酶位點的親和力相同，IPTG雖不為β-半乳糖苷酶所識别，但它是lac基因簇十分有效的誘導物。
能誘導酶的合成，但又不被分解的分子,稱為安慰誘導物（gratuitousinducer）。由于乳糖雖可誘導酶的合成，但又随之分解，産生很多複雜的動力學問題，因此人們常用安慰誘導物來進行各種實驗。它的存在表明一個重要的問題，就是這個控制系統必須具有某種成份，它不同于靶酶，能識别合适的底物；而它的這種識别相關底物的能力也不同于酶。
對誘導物作出反應的這種成份就是阻遏蛋白，它由lacI編碼，其作用是控制lacIYA結構基同的轉錄，對環境作出反應。三個結構基因轉錄成單個的多順反子mRNA。阻遏蛋白的活性狀态決定了此啟動子是否打開或關閉。在缺乏誘導物時，這些基因不能轉錄，因為阻遏蛋白是活性狀态結合在操縱基因上。當誘導物存在時，阻遏物與之結合，變成為失活狀态，離開操縱基因，啟動子開始轉錄，起始于lacZ5¢端，終止于lacA的3¢端。
誘導物如何控制阻遏蛋白的活性呢？阻遏物對于操縱基因有很高的親和性，在缺乏誘導物時，阻遏物總是結合在操縱基因上，使得鄰近的結構基因不能轉錄。但當誘導物存在時，它和阻遏物結合形成了一個阻遏物複合體，不再和操縱基因結合。
操縱子控制的重要特性是阻遏物的雙重性：它既能阻止轉錄，又能識别小分子誘導物。阻遏物有2個結合位點：一個是結合誘導物的，另一個是結合操縱基因的。當誘導物在相應位點結合時，它改變了阻遏蛋白的構象，幹擾了另一位點的活性。這種類型的調控叫變構調控。（allostericcontrol）
誘導完成一種協同調控（coordinateregulation）：所有的一組基因都一道表達或一道關閉。mRNA一般總是從5¢開始轉錄，所以誘導總是導緻β-半乳糖苷酶，Lac透性酶和Lac乙酰轉移酶按一定順序出現。此多順反子mRNA的共同轉錄解釋了為什麼在誘導物的不同條件下，lacZ、Y、A三個基因的産物總保持同樣的當量關系。
誘導觸動了“開關”使基因簇表達。誘導物交替變換它們的效應，其它的因子影響了轉錄和翻譯的絕對水平，但三個基因之間的關系事先已被它們的結構所決定了。
我們要注意操縱子的潛在特點。Lac操縱子含有lacZ，它編碼糖代謝所必須的β-半乳糖苷酶；含有的lac編碼透性酶，此酶是負責将底物轉達運到細胞中。但操縱子在非誘導狀态時，基因尚未表達，也就不存在透性酶。那麼誘導物開始怎樣進入細胞呢？
其實在細胞中透過酶等總是以最低量存在的，足以供給底物開始進入之需。操縱子有一個本底水平（basallevel）的表達，即使沒有誘導物的存在，它也保持此表達水平（誘導水平的0.1%），而有的誘導物是通過其它的吸收系統進入細胞的。
應用
從青島近海的紅藻(Gelidiumamansii)中分離篩選到1株高活力的海洋瓊膠降解菌AT22,對其生長、産酶特性和酶活力影響因素進行初步研究。結果表明,AT22所産瓊膠酶為誘導酶,02%葡萄糖的添加對菌株産酶有抑制作用。該酶作用的最适pH值為60～70,最适溫度為40℃,最适底物質量分數為1%～12%,Ca2+的添加對酶促反應有較強的促進作用,而Fe3+、Mn2+、Cu2+和Hg2+等有不同程度的抑制作用。
