蛋白質:化學物質-中文百科頻道

基本含義

蛋白質是由氨基酸以“脫水縮合”的方式組成的多肽鍊經過盤曲折疊形成的具有一定空間結構的物質。

蛋白質中一定含有碳、氫、氧、氮元素，也可能含有硫、磷等元素。

蛋白質是由α-氨基酸按一定順序結合形成一條多肽鍊，再由一條或一條以上的多肽鍊按照其特定方式結合而成的高分子化合物。蛋白質就是構成人體組織器官的支架和主要物質，在人體生命活動中，起着重要作用，可以說沒有蛋白質就沒有生命活動的存在。

男性缺失蛋白質比女性缺失蛋白質更需要重視，男士一旦缺失蛋白質，會導緻男性精子質量下降，精子活力降低以及精子不液化造成男性不育。

蛋白質是一種複雜的有機化合物，舊稱“朊（ruǎn）”。氨基酸是組成蛋白質的基本單位，氨基酸通過脫水縮合連成肽鍊。蛋白質是由一條或多條多肽鍊組成的生物大分子，每一條多肽鍊有二十至數百個氨基酸殘基（-R）不等；各種氨基酸殘基按一定的順序排列。蛋白質的氨基酸序列是由對應基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種基本氨基酸，在蛋白質中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯後修飾而發生化學結構的變化，從而對蛋白質進行激活或調控。多個蛋白質可以一起，往往是通過結合在一起形成穩定的蛋白質複合物，折疊或螺旋構成一定的空間結構，從而發揮某一特定功能。合成多肽的細胞器是細胞質中糙面型内質網上的核糖體。蛋白質的不同在于其氨基酸的種類、數目、排列順序和肽鍊空間結構的不同。

食入的蛋白質在體内經過消化被水解成氨基酸被吸收後，合成人體所需蛋白質，同時新的蛋白質又在不斷代謝與分解，時刻處于動态平衡中。因此，食物蛋白質的質和量、各種氨基酸的比例，關系到人體蛋白質合成的量，尤其是青少年的生長發育、孕産婦的優生優育、老年人的健康長壽，都與膳食中蛋白質的量有着密切的關系。蛋白質又分為完全蛋白質和不完全蛋白質。缺乏必需氨基酸或者含量很少的蛋白質稱不完全蛋白質，如谷、麥類、玉米所含的蛋白質和動物皮骨中的明膠等。

組成及特點

蛋白質是由C（碳）、H（氫）、O（氧）、N（氮）組成，一般蛋白質可能還會含有P（磷）、S（硫）、Fe（鐵）、Zn（鋅）、Cu（銅）、B（硼）、Mn（錳）、I（碘）、Mo（钼）等。

這些元素在蛋白質中的組成百分比約為：碳50%、氫7%、氧23%、氮16%、硫0~3%、其他微量。

（1）一切蛋白質都含氮元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%；

（2）蛋白質系數：任何生物樣品中每1g元氮的存在，就表示大約有100/16=6.25g蛋白質的存在，6.25常稱為蛋白質常數。

整體結構

蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。

一級結構（primary structure）：氨基酸殘基在蛋白質肽鍊中的排列順序稱為蛋白質的一級結構，每種蛋白質都有獨立而确切的氨基酸序列。肽鍵是一級結構中連接氨基酸殘基的主要化學鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵。

二級結構（secondary structure）：蛋白質分子中肽鍊并非直鍊狀，而是按一定的規律卷曲（如α-螺旋結構）或折疊（如β-折疊結構）形成特定的空間結構，這是蛋白質的二級結構。蛋白質的二級結構主要依靠肽鍊中氨基酸殘基亞氨基（-NH-）上的氫原子和羰基上的氧原子之間形成的氫鍵而實現的。二級結構的形式有α-螺旋，β-折疊，β-轉角，Ω-環。其中α-螺旋是常見的二級結構，且多為右手螺旋。β-折疊是多肽鍊形成片層結構，呈鋸齒狀。β-轉角和Ω-環則存在于球狀蛋白中。

三級結構（tertiary structure）：在二級結構的基礎上，肽鍊還按照一定的空間結構進一步形成更複雜的三級結構。肌紅蛋白，血紅蛋白等正是通過這種結構使其表面的空穴恰好容納一個血紅素分子。維系球狀蛋白質三級結構的作用力有鹽鍵、氫鍵、疏水作用和範德華力，這些作用力統稱為次級鍵。此外，二硫鍵在穩定某些蛋白質的空間結構上也起着重要作用。

四級結構（quaternary structure）：具有三級結構的多肽鍊按一定空間排列方式結合在一起形成的聚集體結構稱為蛋白質的四級結構。如血紅蛋白由4個具有三級結構的多肽鍊構成，其中兩個是α-鍊，另兩個是β-鍊，其四級結構近似橢球形狀。

連接方法

用約20種氨基酸作原料，在細胞質中的核糖體上，将氨基酸分子互相連接成肽鍊。一個氨基酸分子的氨基和另一個氨基酸分子的羧基，脫去一分子水而連接起來，這種結合方式叫做脫水縮合。通過縮合反應，在羧基和氨基之間形成的連接兩個氨基酸分子的那個鍵叫做肽鍵。由肽鍵連接形成的化合物稱為肽。

檢測方法

分别向甲、乙兩支試管加入3毫升蛋清稀釋液和清水，再依次向兩支試管中加入雙縮脲試劑A液和B液。觀察甲、乙兩試管中溶液發生的顔色變化。上述的演示實驗結果表明，雙縮脲試劑與蛋白質呈現紫色反應。

生理需要

2000年，中國營養學會重新修訂了推薦的膳食營養素攝入量，新修訂的蛋白質推薦攝入量如下：

年齡（歲）

蛋白質RNI/(g/d)

男

女

1.5~3g/(kg·d)

0.5~

1.5~3g/(kg·d)

10~

11~

14~

18~

體力活動

輕體力勞動

中體力勞動

重體力勞動

孕婦

早期

中期

晚期

乳母

老年

按15%蛋白質/總熱量計

●RNI（推薦攝入量）：是指可以滿足某一特定性别、年齡及生理狀況群體中絕大多數個體（97%~98%）的需要量的攝入水平。長期攝入RNI水平，可以滿足機體對該營養素的需要，維持組織中适當的營養素儲備，保持健康。

代謝吸收

蛋白質在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小腸中完成整個消化吸收過程。氨基酸的吸收通過小腸黏膜細胞，是由主動運轉系統進行，分别轉運中性、酸性和堿性氨基酸。在腸内被消化吸收的蛋白質，不僅來自于食物，也有腸黏膜細胞脫落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白質進入消化系統，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白質由糞便排出體外。

病症

過量

表現

腎髒要排洩進食的蛋白質，當分解蛋白質時會産生大量的氮素這樣會增加腎髒的負擔。蛋白質，尤其是動物性蛋白攝入過多，對人體同樣有害。首先過多的動物蛋白質的攝入，就必然攝入較多的動物脂肪和膽固醇。其次蛋白質過多本身也會産生有害影響。正常情況下，所以必須将過多的蛋白質脫氨分解，氮則由尿排出體外，這加重了代謝負擔，而且，這一過程需要大量水分，從而加重了腎髒的負荷，若腎功能本來不好，則危害就更大。過多的動物蛋白攝入，也造成含硫氨基酸攝入過多，這樣可加速骨骼中鈣質的丢失，易産生骨質疏松。

危害

1、一旦蛋白質在體内轉化為脂肪，血液的酸性就會提高，這樣就會消耗大量的鈣質，結果儲存在骨骼當中的鈣質就被消耗了，使骨質變脆。

2、腎髒要排洩進食的蛋白質，當分解蛋白質時會産生大量的氮素這樣會增加腎髒的負擔。

缺乏症

蛋白質缺乏在成人和兒童中都有發生，但處于生長階段的兒童更為敏感。蛋白質的缺乏常見症狀是代謝率下降，對疾病抵抗力減退，易患病，遠期效果是器官的損害，常見的是兒童的生長發育遲緩、營養不良、體質量下降、淡漠、易激怒、貧血以及幹瘦病或水腫，并因為易感染而繼發疾病。蛋白質的缺乏，往往又與能量的缺乏共同存在即蛋白質—熱能營養不良，分為兩種，一種指熱能攝入基本滿足而蛋白質嚴重不足的營養性疾病，稱加西卡病。另一種即為“消瘦”，指蛋白質和熱能攝入均嚴重不足的營養性疾病。

用處

1、蛋白質是建造和修複身體的重要原料，人體的發育以及受損細胞的修複和更新，都離不開蛋白質。

2、蛋白質也能被分解為人體的生命活動提供能量。

性質

兩性

蛋白質是由α-氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。

水解反應

蛋白質在酸、堿或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最後得到多種α-氨基酸。

蛋白質水解時，應找準結構中鍵的“斷裂點”，水解時肽鍵部分或全部斷裂。

膠體性質

有些蛋白質能夠溶解在水裡（例如雞蛋白能溶解在水裡）形成溶液。

蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小（10－9～10－7m）時，所以蛋白質具有膠體的性質。

沉澱

原因：加入高濃度的中性鹽、加入有機溶劑、加入重金屬、加入生物堿或酸類、少量的鹽（如硫酸铵、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解。如果向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析。

這樣鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程。利用這個性質，采用分段鹽析方法可以分離提純蛋白質。

變性

在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來。這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢複成原來的蛋白質。蛋白質的這種變化叫做變性，蛋白質變性之後，紫外吸收，化學活性以及粘度都會上升，變得容易水解，但溶解度會下降。

蛋白質變性後，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用。因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程。

造成蛋白質變性的原因

物理因素包括：加熱、加壓、攪拌、振蕩、紫外線照射、X射線、超聲波等。

化學因素包括：強酸、強堿、重金屬鹽、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。

顔色反應

蛋白質是由不同氨基酸殘基組成的，這些氨基酸殘基所含的基團也會發生一些顔色反應。

1.茚三酮反應

将蛋白質溶液與茚三酮稀溶液混合後加熱，溶液呈藍色。所有蛋白質都能與茚三酮發生顯色反應。

2.縮二脲反應

将蛋白質溶液與強堿溶液和硫酸銅稀溶液混合後,銅離子與相鄰兩個肽鍵上的氮原子和氧原子形成螯合離子而呈現紫紅色，此反應稱為蛋白質的縮二脲反應。二肽以上的肽和蛋白質都能發生縮二脲反應

3.蛋白黃反應

含有苯丙氨酸、酪氨酸和色氫酸殘基的蛋白質與濃硝酸作用後呈現黃色，稱為蛋白黃反應。這是因為這些氨基酸殘基中的苯環與濃硝酸發生硝化反應，生成了黃色的硝基化合物，皮膚、指甲遇濃硝酸變黃就是基于這個原因。

4.米勒反應

含有酪氨酸殘基的蛋白質遇硝酸汞的硝酸溶液呈現紅色，稱為米勒反應。這是由于酪氨酸殘基中的酚羟基與汞離子形成了紅色化合物，由于大多數蛋白質中都含有酪氨酸殘基，因此米勒反應具有普遍性。

氣味反應

蛋白質在灼燒分解時，可以産生一種燒焦羽毛的特殊氣味。利用這一性質可以鑒别蛋白質。

折疊

對蛋白質折疊機理的研究，對保留蛋白質活性，維持蛋白質穩定性和包涵體蛋白質折疊複性都具有重要的意義。早在上世紀30年代，中國生化界先驅吳憲教授就對蛋白質的變性作用進行了闡釋，30年後，Anfinsen通過對核糖核酸酶A的經典研究表明，去折疊的蛋白質在體外可以自發的進行再折疊，僅僅是序列本身已經包括了蛋白質正确折疊的所有信息，并提出蛋白質折疊的熱力學假說，為此Anfinsen獲得1972年諾貝爾化學獎。這一理論有兩個關鍵點：（1）蛋白質的狀态處于去折疊和天然構象的平衡中；（2）天然構象的蛋白質處于熱力學最低的能量狀态。盡管蛋白質的氨基酸序列在蛋白質的正确折疊中起着核心的作用，各種各樣的因素，包括信号序列，輔助因子，分子伴侶，環境條件，均會影響蛋白質的折疊，新生蛋白質折疊并組裝成有功能的蛋白質，并非都是自發的，在多數情況下是需要其它蛋白質的幫助，已經鑒定了許多參與蛋白質折疊的折疊酶和分子伴侶，蛋白質“自發折疊”的經典概念發生了轉變和更新，但這并不與折疊的熱力學假說相矛盾，而是在動力學上完善了熱力學觀點。在蛋白質的折疊過程中，有許多作用力參與，包括一些構象的空間阻礙，範德華力，氫鍵的相互作用，疏水效應，離子相互作用，多肽和周圍溶劑相互作用産生的熵驅動的折疊，但對于蛋白質獲得天然結構這一複雜過程的特異性，我們還知之甚少，許多實驗和理論的工作都在加深我們對折疊的認識，但是問題仍然沒有解決。

在折疊的機制研究上早期的理論認為，折疊是從變性狀态通過中間狀态到天然狀态的一個逐步的過程，并對折疊中間體進行了深入研究，認為折疊是在熱力學驅動下按單一的途徑進行的。後來的研究表明折疊過程存在實驗可測的多種中間體，折疊通過有限的路徑進行。新的理論強調在折疊的初始階段存在多樣性，蛋白質通過許多的途徑進入折疊漏鬥，從而折疊在整體上被描述成一個漏鬥樣的圖像，折疊的動力學過程被認為是部分折疊的蛋白質整體上的進行性裝配，并且伴随有自由能和熵的變化，蛋白質最終尋找到自己的正确的折疊結構，這一理論稱為能量圖景，漏鬥下方的凹凸反映蛋白質構象瞬間進入局部自由能最小區域。

能量圖景的示意圖，高度代表能量尺度，寬度代表構象尺度，在漏鬥（funnel）的下方存在别的低能量狀态，共存的不同能量狀态的蛋白質種類也降到最小。

這一理論認為結構同源的蛋白質可以通過不同的折疊途徑形成相似的天然構象，人酸性成纖維生長因子（hFGF-1）和蝾螈酸性成纖維生長因子（nFGF-1）氨基酸序列具有約80%同源性，并且具有結構同源性（12個β-折疊反向平行排列形成β折疊桶），在鹽酸胍誘導去折疊的過程中，hFGF-1可以監測到具有熔球體樣的折疊中間體，而nFGF-1經由兩态（天然狀态到變性狀态）去折疊，沒有檢測到中間體的存在，折疊的動力學研究也表明兩種蛋白采用不同的折疊機制。對于同一蛋白質，采用的滲透壓調節劑不同，蛋白質折疊的途徑也不相同，說明不同的滲透壓調節劑對蛋白質的穩定效應不同。這兩個例子都說明折疊機制的複雜性，也與上面所介紹的理論相吻合。

生理功能

構造人的身體

蛋白質是一切生命的物質基礎，是機體細胞的重要組成部分，是人體組織更新和修補的主要原料。人體的每個組織：毛發、皮膚、肌肉、骨骼、内髒、大腦、血液、神經、内分泌等都是由蛋白質組成，所以說飲食造就人本身。蛋白質對人的生長發育非常重要。

比如大腦發育的特點是一次性完成細胞增殖，人的大腦細胞的增長有二個高峰期。第一個是胎兒三個月的時候；第二個是出生後到一歲，特别是0-6個月的嬰兒是大腦細胞猛烈增長的時期。到一歲大腦細胞增殖基本完成，其數量已達成人的9/10。所以0到1歲兒童對蛋白質的攝入要求很有特色，對兒童的智力發展尤關重要。

結構物質

人的身體由百兆億個細胞組成，細胞可以說是生命的最小單位，它們處于永不停息的衰老、死亡、新生的新陳代謝過程中。例如年輕人的表皮28天更新一次，而胃黏膜兩三天就要全部更新。所以一個人如果蛋白質的攝入、吸收、利用都很好，那麼皮膚就是光澤而又有彈性的。反之，人則經常處于亞健康狀态。組織受損後，包括外傷，不能得到及時和高質量的修補，便會加速肌體衰退。

載體的運輸

維持肌體正常的新陳代謝和各類物質在體内的輸送。載體蛋白對維持人體的正常生命活動是至關重要的。可以在體内運載各種物質。比如血紅蛋白——輸送氧（紅血球更新速率250萬/秒）、脂蛋白———輸送脂肪、細胞膜上的受體還有轉運蛋白等。維持與構成

維持機體内的滲透壓的平衡：白蛋白。維持體液的酸堿平衡。構成神經遞質乙酰膽堿、五羟色氨等。維持神經系統的正常功能：味覺、視覺和記憶。

抗體的免疫

有白細胞、淋巴細胞、巨噬細胞、抗體（免疫球蛋白）、補體、幹擾素等。七天更新一次。當蛋白質充足時，這個部隊就很強，在需要時，數小時内可以增加100倍。

酶的催化

構成人體必需的催化和調節功能的各種酶。我們身體有數千種酶，每一種隻能參與一種生化反應。人體細胞裡每分鐘要進行一百多次生化反應。酶有促進食物的消化、吸收、利用的作用。相應的酶充足，反應就會順利、快捷的進行，我們就會精力充沛，不易生病。否則，反應就變慢或者被阻斷。

激素的調節

具有調節體内各器官的生理活性。胰島素是由51個氨基酸分子合成。生長激素是由191個氨基酸分子合成（與生長素無關）。

膠原蛋白

占身體蛋白質的1/3，生成結締組織，構成身體骨架。如骨骼、血管、韌帶等，決定了皮膚的彈性，保護大腦（在大腦腦細胞中，很大一部分是膠原細胞，并且形成血腦屏障保護大腦）

能源物質

提供生命活動的能量。

發展曆程

蛋白質是荷蘭科學家格利特·馬爾德在1838年發現的。他觀察到有生命的東西離開了蛋白質就不能生存。蛋白質是生物體内一種極重要的高分子有機物，占人體幹重的54%。蛋白質主要由氨基酸組成，因氨基酸的組合排列不同而組成各種類型的蛋白質。人體中估計有10萬種以上的蛋白質。生命是物質運動的高級形式，這種運動方式是通過蛋白質來實現的，所以蛋白質有極其重要的生物學意義。人體的生長、發育、運動、遺傳、繁殖等一切生命活動都離不開蛋白質。生命運動需要蛋白質，也離不開蛋白質。

人體内的一些生理活性物質如胺類、神經遞質、多肽類激素、抗體、酶、核蛋白以及細胞膜上、血液中起“載體”作用的蛋白都離不開蛋白質，它對調節生理功能，維持新陳代謝起着極其重要的作用。人體運動系統中肌肉的成分以及肌肉在收縮、作功、完成動作過程中的代謝無不與蛋白質有關，離開了蛋白質，體育鍛煉就無從談起。

在生物學中，蛋白質被解釋為是由氨基酸借肽鍵聯接起來形成的多肽，然後由多肽連接起來形成的物質。通俗易懂些說，它就是構成人體組織器官的支架和主要物質。蛋白質缺乏：成年人：肌肉消瘦、肌體免疫力下降、貧血，嚴重者将産生水腫。未成年人：生長發育停滞、貧血、智力發育差，視覺差。蛋白質過量：蛋白質在體内不能貯存，多了肌體無法吸收，過量攝入蛋白質，将會因代謝障礙産生蛋白質中毒甚至于死亡。

2021年10月30日，中國農業科學院飼料研究所發布，中國在國際上首次實現從一氧化碳到蛋白質的合成，已經形成萬噸級的工業生産能力，獲得首個飼料和飼料添加劑新産品證書。該證書由農業農村部于2021年8月頒發，新飼證字(2021)01号。

2022年7月，谷歌旗下人工智能公司DeepMind進一步破解了幾乎所有已知的蛋白質結構，其AlphaFold算法構建的數據庫中如今包含了超過2億種已知蛋白質結構，為開發新藥物或新技術來應對饑荒或污染等全球性挑戰鋪平了道路。

分類

需求情況分類

食物中的蛋白質必須經過腸胃道消化，分解成氨基酸才能被人體吸收利用，人體對蛋白質的需要實際就是對氨基酸的需要。吸收後的氨基酸隻有在數量和種類上都能滿足人體需要身體才能利用它們合成自身的蛋白質。營養學上将氨基酸分為必需氨基酸和非必需氨基酸兩類。

必需氨基酸指的是人體自身不能合成或合成速度不能滿足人體需要，必須從食物中攝取的氨基酸。對成人來說，這類氨基酸有8種，包括賴氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。對嬰兒來說，有9種，多一種組氨酸。

非必需氨基酸并不是說人體不需要這些氨基酸，而是說人體可以自身合成或由其它氨基酸轉化而得到，不一定非從食物直接攝取不可。這類氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、絲氨酸、天冬氨酸、谷氨酸（及其胺）、脯氨酸、精氨酸、組氨酸、酪氨酸、胱氨酸。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供給充裕還可以節省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。

食物蛋白質的營養價值取決于所含氨基酸的種類和數量，所以在營養上尚可根據食物蛋白質的氨基酸組成，分為完全蛋白質、半完全蛋白質和不完全蛋白質三類。

1．完全蛋白質所含必需氨基酸種類齊全、數量充足、比例适當，不但能維持成人的健康，并能促進兒童生長發育，如乳類中的酪蛋白、乳白蛋白，蛋類中的卵白蛋白、卵磷蛋白，肉類中的白蛋白、肌蛋白，大豆中的大豆蛋白，小麥中的麥谷蛋白，玉米中的谷蛋白等。

2．半完全蛋白質所含必需氨基酸種類齊全，但有的氨基酸數量不足，比例不适當，可以維持生命，但不能促進生長發育，如小麥中的麥膠蛋白等。

3．不完全蛋白質所含必需氨基酸種類不全，既不能維持生命，也不能促進生長發育，如玉米中的玉米膠蛋白，動物結締組織和肉皮中的膠質蛋白，豌豆中的豆球蛋白等。

外形分類

根據蛋白質分子的外形，可以将其分作3類：

1．球狀蛋白質分子形狀接近球形，水溶性較好，種類很多，可行使多種多樣的生物學功能。

2．纖維狀蛋白質分子外形呈棒狀或纖維狀，大多數不溶于水，是生物體重要的結構成分，或對生物體起保護作用。

3．膜蛋白質一般折疊成近球形，插入生物膜，也有一些通過非共價鍵或共價鍵結合在生物膜的表面。生物膜的多數功能是通過膜蛋白實現的。

結構種類

纖維蛋白（fibrous protein）：一類主要的不溶于水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鍊許多纖維蛋白結合緊密，并為單個細胞或整個生物體提供機械強度，起着保護或結構上的作用。

球蛋白(globular protein)：緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鍊的一類蛋白質，許多都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）：由處于α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鍊組成不溶于水的起着保護或結構作用蛋白質。

膠原（蛋白）（collagen）：是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3個殘基）的多肽鍊右手旋轉形成的。

伴娘蛋白（chaperone）：與一種新合成的多肽鍊形成複合物并協助它正确折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正确折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正确聚集，協助多肽鍊跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。

肌紅蛋白（myoglobin）：是由一條肽鍊和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉内儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。

血紅蛋白（hemoglobin）：是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責将氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。

蛋白質按其組分進行分類，可分為單純蛋白質和綴合蛋白質。有些蛋白質分子僅由氨基酸殘基組成，不含其他化學成分，這些蛋白質稱為單純蛋白質。而有些蛋白質分子是有氨基酸殘基和其他化學成分組成的，這種類型的蛋白質稱為綴合蛋白質。

蛋白質按功能進行分類，可分為活性蛋白質和非活性蛋白質。活性蛋白質是指在生命過程中一切有活性的蛋白質，如酶、激素蛋白質等。非活性蛋白質是指對生物體起保護作用或支持作用的蛋白質，如膠原蛋白、角蛋白等。

蛋白質按溶解度進行分類，可分為白蛋白，球蛋白，谷蛋白，醇溶谷蛋白、硬蛋白、組蛋白、精蛋白等。

蛋白質變性（denaturation）：生物大分子的天然構象遭到破壞導緻其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵受到破壞，導緻天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。

複性（renaturation）：在一定的條件下，變性的生物大分子恢複成具有生物活性的天然構象的現象。

别構效應（allosteric effect）：又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導緻蛋白質生物活性改變的現象。

幫助癌細胞的蛋白質的結構

當癌細胞快速增生時，它們好像需要一種名為survivin的蛋白質的幫助。據一些研究人員報道，survivin蛋白出人意料地以成雙配對的形式結合在一起——這一發現很有可能為抗癌藥物的設計提供了新的锲機。

為了搞清survivin蛋白到底起什麼作用，美國加利福尼亞州的結構生物學家Joseph Noel和同事們率先認真觀察了它的三維結構。他們将X射線照射在該蛋白質的晶體上，并測量了X射線的偏轉角度，這可以讓研究人員計算出蛋白質中每個原子所處的位置。他們得到的結果指出，survivin蛋白形成一種結和，這是其它凋亡抑制物不形成的。這幾位研究人員在7月份出版的《自然結構生物學》雜志中報告，survivin分子的一部分出人意料地與另一個survivin分子的相應部分連結在一起，形成了一個被稱為二聚物(dimer)的蛋白質對。研究人員推測這些survivin蛋白的二聚物可能在細胞分裂時維持關鍵的分子結構。如果這種蛋白質必須成雙配對後才能發揮作用，那麼用一種小分子把它們分開也許能對付癌症。

生物化學家Guy Salvesen說，掌握了survivin蛋白的結構“并沒有澄清它是怎樣防止細胞自殺的疑點”。但是他說，這些蛋白質配對的事實确實讓人驚奇，“你幾乎很難找到不重要的二聚作用區域”。他也同意兩個蛋白質的接觸面将是抗癌症藥物集中對付的良好靶标。

來源

蛋白質的主要來源是肉、蛋、奶、和豆類食品，一般而言，來自于動物的蛋白質有較高的品質，含有充足的必需氨基酸。必需氨基酸約有8種，無法由人體自行合成，必須由食物中攝取，若是體内有一種必需氨基酸存量不足，就無法合成充分的蛋白質供給身體各組織使用，其他過剩的蛋白質也會被身體代謝而浪費掉，所以确保足夠的必需氨基酸攝取是很重要的。植物性蛋白質通常會有1-2種必需氨基酸含量不足，所以素食者需要攝取多樣化的食物，從各種組合中獲得足夠的必需氨基酸。一塊像撲克牌大小的煮熟的肉約含有30-35公克的蛋白質，一大杯牛奶約有8-10公克，半杯的各式豆類約含有6-8公克。所以一天吃一塊像撲克牌大小的肉，喝兩大杯牛奶，一些豆子，加上少量來自于蔬菜水果和飯，就可得到大約60-70公克的蛋白質，足夠一個體重60公斤的長跑選手所需。若是你的需求量比較大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉類，就可獲得充分的蛋白質。

食用量

蛋白質食物是人體重要的營養物質，保證優質蛋白質的補給是關系到身體健康的重要問題，選用既經濟又能保證營養的蛋白質是大家普遍關心的話題。

首先，要保證有足夠數量和質量的蛋白質食物。根據營養學家研究，一個成年人每天通過新陳代謝大約要更新300g以上蛋白質，其中3/4來源于機體代謝中産生的氨基酸，這些氨基酸的再利用大大減少了需補給蛋白質的數量。一般地講，一個成年人每天攝入60g～80g蛋白質，基本上已能滿足需要。

其次，各種食物合理搭配是一種既經濟實惠，又能有效提高蛋白質營養價值的方法。每天食用的蛋白質最好有三分之一來自動物蛋白質，三分之二來源于植物蛋白質。中國人民有食用混合食品的習慣，把幾種營養價值較低的蛋白質混合食用，其中的氨基酸相互補充，可以顯著提高營養價值。例如，谷類蛋白質含賴氨酸較少，而含蛋氨酸較多。豆類蛋白質含賴氨酸較多，而含蛋氨酸較少。這兩類蛋白質混合食用時，必需氨基酸相互補充，接近人體需要，營養價值大為提高。

第三，每餐食物都要有一定質和量的蛋白質。人體沒有為蛋白質設立儲存倉庫，如果一次食用過量的蛋白質，勢必造成浪費。相反如食物中蛋白質不足時，青少年發育不良，成年人會感到乏力，體重下降，抗病力減弱。

第四，食用蛋白質要以足夠的熱量供應為前提。如果熱量供應不足，肌體将消耗食物中的蛋白質來作能源。每克蛋白質在體内氧化時提供的熱量是18kJ，與葡萄糖相當。用蛋白質作能源是一種浪費，是大材小用。

攝入的蛋白質有可能會過量，保持健康所需的蛋白質含量因人而異。

普通健康成年男性或女性每公斤（2.2磅）體重大約需要0.8克蛋白質。

食物含量

含蛋白質多的食物包括：牲畜的奶，如牛奶、羊奶、馬奶等；畜肉，如牛、羊、豬肉等；禽肉，如雞、鴨、鵝、鹌鹑等；蛋類，如雞蛋、鴨蛋、鹌鹑蛋等及魚、蝦、蟹等；還有大豆類，包括黃豆、大青豆和黑豆等，其中以黃豆的營養價值最高，它是嬰幼兒食品中優質的蛋白質來源；此外像芝麻、瓜子、核桃、杏仁、松子等幹果類的蛋白質的含量均較高。由于各種食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的種類各異，且其他營養素(脂肪、糖、礦物質、維生素等)含量也不相同，因此，給嬰兒添加輔食時，以上食品都是可供選擇的，還可以根據當地的特産，因地制宜地為小兒提供蛋白質高的食物。

蛋白質食品價格均較昂貴，家長可以利用幾種廉價的食物混合在一起，提高蛋白質在身體裡的利用率，例如，單純食用玉米的生物價值為60%、小麥為67%、黃豆為64%，若把這三種食物，按比例混合後食用，則蛋白質的利用率可達77%。生物體内普遍存在的一種主要由氨基酸組成的生物大分子。它與核酸同為生物體最基本的物質，擔負着生命活動過程的各種極其重要的功能。蛋白質的基本結構單元是氨基酸，在蛋白質中出現的氨基酸共有20種。氨基酸以肽鍵相互連接，形成肽鍊。

簡史1820年H.布拉孔諾發現甘氨酸和亮氨酸，這是最初被鑒定為蛋白質成分的氨基酸，以後又陸續發現了其他的氨基酸。到19世紀末已經搞清蛋白質主要是由一類相當簡單的有機分子——氨基酸所組成。1902年E.菲舍爾和F.霍夫邁斯特各自獨立地闡明了在蛋白質分子中将氨基酸連接在一起的化學鍵是肽鍵；1907年E.菲舍爾又成功地用化學方法連接了18個氨基酸首次合成了多肽，從而建立了作為蛋白質化學結構基礎的多肽理論。對蛋白質精确的三維結構知識主要來自對蛋白質晶體的X射線衍射分析，1960年J.C.肯德魯首次應用X射線衍射分析技術測定了肌紅蛋白的晶體結構，這是第一個被闡明了三維結構的蛋白質。中國科學工作者在1965年用化學合成法全合成了結晶牛胰島素，首次實現了蛋白質的人工合成；在1969～1973年期間，先後在2.5埃和1.8埃分辨率水平測定了豬胰島素的晶體結構，這是中國闡明的第一個蛋白質的三維結構。

活性

蛋白質分子在受到外界的一些物理和化學因素的影響後，分子的肽鍊雖不裂解，但其天然的立體結構遭緻改變和破壞，從而導緻蛋白質生物活性的喪失和其他的物理、化學性質的變化，這一現象稱為蛋白質的變性。早在1931年中國生物化學家吳憲就首次提出了正确的變性作用理論。引起蛋白質變性的主要因素有：①溫度。②酸堿度。③有機溶劑。④脲和鹽酸胍。這是應用最廣泛的蛋白質變性試劑。⑤去垢劑和芳香環化合物。

蛋白質的變性常伴随有下列現象：①生物活性的喪失。這是蛋白質變性的最主要特征。②化學性質的改變。③物理性質的改變。在變性因素去除以後，變性的蛋白質分子又可重新回複到變性前的天然的構象，這一現象稱為蛋白質的複性。蛋白質的複性有完全複性、基本複性或部分複性。隻有少數蛋白質在嚴重變性以後，能夠完全複性。蛋白質變性和複性的研究，對了解體内體外的蛋白質分子的折疊過程十分重要。主要通過蛋白質的變性和複性的研究，肯定了蛋白質折疊的自發性，證實了蛋白質分子的特征三維結構僅僅決定于它的氨基酸序列。活性蛋白質分子在生物體内剛合成時，常常不呈現活性，即不具有這一蛋白質的特定的生物功能。要使蛋白質呈現其生物活性，一個非常普遍的現象是，蛋白質分子的肽鍊在一些生化過程中必須按特定的方式斷裂。蛋白質的激活是生物的一種調控方式，這類現象在各種重要的生命活動中廣泛存在。

很多蛋白質由亞基組成，這類蛋白質在完成其生物功能時，在效率和反應速度的調節方面，很大程度上依賴于亞基之間的相互關系。亞基參與蛋白質功能的調節是一個相當普遍的現象，特别在調節酶的催化功能方面。有些酶存在和活性部位不重疊的别構部位，别構部位和别構配體相結合後，引起酶分子立體結構的變化，從而導緻活性部位立體結構的改變，這種改變可能增進，也可能鈍化酶的催化能力。這樣的酶稱為别構酶。已知的别構酶在結構上都有兩個或兩個以上的亞基。

功能

蛋白質在生物體中有多種功能。

催化功能：有催化功能的蛋白質稱酶，生物體新陳代謝的全部化學反應都是由酶催化來完成的。

運動功能：從最低等的細菌鞭毛運動到高等動物的肌肉收縮都是通過蛋白質實現的。肌肉的松弛與收縮主要是由以肌球蛋白為主要成分的粗絲以及以肌動蛋白為主要成分的細絲相互滑動來完成的。

運輸功能：在生命活動過程中，許多小分子及離子的運輸是由各種專一的蛋白質來完成的。例如在血液中血漿白蛋白運送小分子、紅細胞中的血紅蛋白運送氧氣和二氧化碳等。

機械支持和保護功能：高等動物的具有機械支持功能的組織如骨、結締組織以及具有覆蓋保護功能的毛發、皮膚、指甲等組織主要是由膠原、角蛋白、彈性蛋白等組成。

免疫和防禦功能：生物體為了維持自身的生存，擁有多種類型的防禦手段，其中不少是靠蛋白質來執行的。例如抗體即是一類高度專一的蛋白質，它能識别和結合侵入生物體的外來物質，如異體蛋白質、病毒和細菌等，取消其有害作用。

調節功能：在維持生物體正常的生命活動中，代謝機能的調節，生長發育和分化的控制，生殖機能的調節以及物種的延續等各種過程中，多肽和蛋白質激素起着極為重要的作用。此外，尚有接受和傳遞調節信息的蛋白質，如各種激素的受體蛋白等。

發展

蛋白質作為生命活動中起重要作用的生物大分子，與一切揭開生命奧秘的重大研究課題都有密切的關系。蛋白質是人類和其他動物的主要食物成分，高蛋白膳食是人民生活水平提高的重要标志之一。許多純的蛋白質制劑也是有效的藥物，例如胰島素、人丙種球蛋白和一些酶制劑等。在臨床檢驗方面，測定有關酶的活力和某些蛋白質的變化可以作為一些疾病臨床診斷的指标，例如乳酸脫氫酶同工酶的鑒定可以用作心肌梗塞的指标，甲胎蛋白的升高可以作為早期肝癌病變的指标等。在工業生産上，某些蛋白質是食品工業及輕工業的重要原料，如羊毛和蠶絲都是蛋白質，皮革是經過處理的膠原蛋白。在制革、制藥、缫絲等工業部門應用各種酶制劑後，可以提高生産效率和産品質量。蛋白質在農業、畜牧業、水産養殖業方面的重要性，也是顯而易見的。

蛋白質可作為一種試劑用于篩選能夠促進或抑制本發明蛋白質活性的化合物或其鹽。進而，這種化合物或其鹽以及抑制本發明蛋白質活性的中和抗體可用作治療或預防支氣管哮喘、慢性阻塞性肺部疾病等的藥物。

蛋白質在細胞和生物體的生命活動過程中，起着十分重要的作用。生物的結構和形狀都與蛋白質有關。蛋白質還參與基因表達的調節，以及細胞中氧化還原、電子傳遞、神經傳遞乃至學習和記憶等多種生命活動過程。在細胞和生物體内各種生物化學反應中起催化作用的酶主要也是蛋白質。許多重要的激素，如胰島素和胸腺激素等也都是蛋白質。此外，多種蛋白質，如植物種子（豆、花生、小麥等）中的蛋白質和動物蛋白、奶酪等都是供生物營養生長之用的蛋白質。有些蛋白質如蛇毒、蜂毒等是動物攻防的武器。

蛋白質占人體的20%，占身體比例最大。膽汁，尿液除外，都是蛋白質合成的。隻有蛋白質充足，才能代謝正常。就像蓋房子，構建身體的原材料最主要的是蛋白質。

1.蛋白質是構建新組織的基礎材料，是酶，激素合成的原料；維持鉀鈉平衡；消除水腫。

2.是合成抗體的成分：白細胞，T淋巴細胞，幹擾素等，提高免疫力。

3.提供一部分能量。

4.調低血壓，緩沖貧血，是紅細胞的載體。

5.形成人體的膠原蛋白。眼球玻璃體，視紫質都有膠原蛋白。

7.大腦細胞分裂的動力源是蛋白質；腦脊液是蛋白質合成的；記憶力下降

8.性功能障礙

9.肝髒：造血功能；合成激素，酶；解毒。缺乏蛋白質，肝細胞不健康。有一副好肝髒，人健康就有保障。

10.心髒---泵器官。缺乏蛋白質會出現手腳冰涼；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。

11.脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白質合成的。缺乏會造成胃動力不夠，消化不良，打嗝。胃潰瘍，胃炎；胃酸過多，刺激潰瘍面你會感覺到疼，蛋白質唯一具有修複再造細胞的功能。消化壁上有韌帶，缺乏蛋白質會松弛，内髒下垂，子宮下垂髒器移位。

12.四肢：人老先老腿，缺乏蛋白質肌肉萎縮；骨頭的韌性減低，易骨折

13.抗體會減少，易感冒，發燒。

主要研究

曆史

在18世紀，安東尼奧·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）和其他一些研究者發現蛋白質是一類獨特的生物分子，他們發現用酸處理一些分子能夠使其凝結或絮凝。當時他們注意到的例子有來自蛋清、血液、血清白蛋白、纖維素和小麥面筋裡的蛋白質。荷蘭化學家格利特·馬爾德（Gerhardus Johannes Mulder）對一般的蛋白質進行元素分析發現幾乎所有的蛋白質都有相同的實驗公式。用“蛋白質”這一名詞來描述這類分子是由Mulder的合作者永斯·貝采利烏斯于1838年提出。Mulder随後鑒定出蛋白質的降解産物，并發現其中含有為氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量為131Da。

對于早期的生物化學家來說，研究蛋白質的困難在于難以純化大量的蛋白質以用于研究。因此，早期的研究工作集中于能夠容易地純化的蛋白質，如血液、蛋清、各種毒素中的蛋白質以及消化性和代謝酶（獲取自屠宰場）。1950年代後期，Armour Hot Dog Co.公司純化了一公斤純的牛胰腺中的核糖核酸酶A，并免費提供給全世界科學家使用。科學家可以從生物公司購買越來越多的各類純蛋白質。

著名化學家萊納斯·鮑林成功地預測了基于氫鍵的規則蛋白質二級結構，而這一構想最早是由威廉·阿斯特伯裡于1933年提出。随後，Walter Kauzman在總結自己對變性的研究成果和之前Kaj Linderstrom-Lang的研究工作的基礎上，提出了蛋白質折疊是由疏水相互作用所介導的。1949年，弗雷德裡克·桑格首次正确地測定了胰島素的氨基酸序列，并驗證了蛋白質是由氨基酸所形成的線性（不具有分叉或其他形式）多聚體。原子分辨率的蛋白質結構首先在1960年代通過X射線晶體學獲得解析；到了1980年代，NMR也被應用于蛋白質結構的解析，冷凍電子顯微學被廣泛用于對于超大分子複合體的結構進行解析。截至到2008年2月，蛋白質數據庫中已存有接近50,000個原子分辨率的蛋白質及其相關複合物的三維結構的坐标。

研究方法

蛋白質是被研究得最多的一類生物分子，對它們的研究包括“體内”（in vivo）和“體外”（in vitro）。體外研究多應用于純化後的蛋白質，将它們置于可控制的環境中，以期獲得它們的功能信息；例如，酶動力學相關的研究可以揭示酶催化反應的化學機制和與不同底物分子之間的相對親和力。而體内研究實驗着重于蛋白質在細胞或者整個組織中的活性作用，從而可以了解蛋白質發揮功能的場所和相應的調節機制。

抗癌作用

當癌細胞快速增生時，需要一種名為survivin的蛋白質的幫助。這種蛋白質由凋亡抑制基因Survivin編碼合成在癌細胞中含量很豐富，但在正常細胞中卻幾乎不存在。癌細胞與survivin蛋白的這種依賴性使得survivin自然成為制造新抗癌藥物的靶标，但是在怎樣對付survivin蛋白這個問題上卻仍有一些未解之謎。

Survivin蛋白屬于一類防止細胞自我破壞(即凋亡)的蛋白質。這類蛋白質主要通過抑制凋亡酶(caspases)的作用來阻礙其把細胞送上自殺的道路。以前一直沒有科學家觀察到survivin蛋白與凋亡酶之間的相互作用。也有其它迹象表明survivin蛋白扮演着另一個不同的角色——在細胞分裂後幫助把細胞拉開。

生物化學家GuySalvesen掌握了survivin蛋白的結構“并沒有澄清它是怎樣防止細胞自殺的疑點”。這些蛋白質配對的事實确實讓人驚奇，幾乎很難找到不重要的二聚作用區域。兩個蛋白質的接觸面将是抗癌症藥物集中對付的良好靶标。

組學

在1996年前提到蛋白質組學（Proteomics），恐怕知之者甚少，而在略知一二者中，部分人還抱有懷疑态度。但是，2001年的Science雜志已把蛋白質組學列為六大研究熱點之一，其“熱度”僅次于幹細胞研究，名列第二。蛋白質組學的受關注程度如今已令人刮目相看。

1．蛋白質組學研究的研究意義和背景

随着人類基因組計劃的實施和推進，生命科學研究已進入了後基因組時代。在這個時代，生命科學的主要研究對象是功能基因組學，包括結構基因組研究和蛋白質組研究等。盡管已有多個物種的基因組被測序，但在這些基因組中通常有一半以上基因的功能是未知的。功能基因組中所采用的策略，如基因芯片、基因表達序列分析(Serial analysis of gene expression，SAGE)等，都是從細胞中mRNA的角度來考慮的，其前提是細胞中mRNA的水平反映了蛋白質表達的水平。但事實并不完全如此，從DNA、mRNA、蛋白質，存在三個層次的調控，即轉錄水平調控(Transcriptional control)，翻譯水平調控(Translational control)，翻譯後水平調控(Post-translational control)。從mRNA角度考慮，實際上僅包括了轉錄水平調控，并不能全面代表蛋白質表達水平。實驗也證明，組織中mRNA豐度與蛋白質豐度的相關性并不好，尤其對于低豐度蛋白質來說，相關性更差。更重要的是，蛋白質複雜的翻譯後修飾、蛋白質的亞細胞定位或遷移、蛋白質－蛋白質相互作用等則幾乎無法從mRNA水平來判斷。毋庸置疑，蛋白質是生理功能的執行者，是生命現象的直接體現者，對蛋白質結構和功能的研究将直接闡明生命在生理或病理條件下的變化機制。蛋白質本身的存在形式和活動規律，如翻譯後修飾、蛋白質間相互作用以及蛋白質構象等問題，仍依賴于直接對蛋白質的研究來解決。雖然蛋白質的可變性和多樣性等特殊性質導緻了蛋白質研究技術遠遠比核酸技術要複雜和困難得多，但正是這些特性參與和影響着整個生命過程。

2．蛋白質組學研究的策略和範圍

蛋白質組學一經出現，就有兩種研究策略。一種可稱為“竭澤法”，即采用高通量的蛋白質組研究技術分析生物體内盡可能多乃至接近所有的蛋白質，這種觀點從大規模、系統性的角度來看待蛋白質組學，也更符合蛋白質組學的本質。但是，由于蛋白質表達随空間和時間不斷變化，要分析生物體内所有的蛋白質是一個難以實現的目标。另一種策略可稱為“功能法”，即研究不同時期細胞蛋白質組成的變化，如蛋白質在不同環境下的差異表達，以發現有差異的蛋白質種類為主要目标。這種觀點更傾向于把蛋白質組學作為研究生命現象的手段和方法。

早期蛋白質組學的研究範圍主要是指蛋白質的表達模式（Expression profile），随着學科的發展，蛋白質組學的研究範圍也在不斷完善和擴充。蛋白質翻譯後修飾研究已成為蛋白質組研究中的重要部分和巨大挑戰。蛋白質-蛋白質相互作用的研究也已被納入蛋白質組學的研究範疇。而蛋白質高級結構的解析即傳統的結構生物學，雖也有人試圖将其納入蛋白質組學研究範圍，但仍獨樹一幟。

3．蛋白質組學研究技術

可以說，蛋白質組學的發展既是技術所推動的也是受技術限制的。蛋白質組學研究成功與否，很大程度上取決于其技術方法水平的高低。蛋白質研究技術遠比基因技術複雜和困難。不僅氨基酸殘基種類遠多于核苷酸殘基（20/4），而且蛋白質有着複雜的翻譯後修飾，如磷酸化和糖基化等，給分離和分析蛋白質帶來很多困難。此外，通過表達載體進行蛋白質的體外擴增和純化也并非易事，從而難以制備大量的蛋白質。蛋白質組學的興起對技術有了新的需求和挑戰。蛋白質組的研究實質上是在細胞水平上對蛋白質進行大規模的平行分離和分析，往往要同時處理成千上萬種蛋白質。因此，發展高通量、高靈敏度、高準确性的研究技術平台是相當一段時間内蛋白質組學研究中的主要任務。在國際蛋白質組研究技術平台的技術基礎和發展趨勢有以下幾個方面：

3.2 蛋白質組研究中的樣品分離和分析

利用蛋白質的等電點和分子量通過雙向凝膠電泳的方法将各種蛋白質區分開來是一種很有效的手段。它在蛋白質組分離技術中起到了關鍵作用。如何提高雙向凝膠電泳的分離容量、靈敏度和分辨率以及對蛋白質差異表達的準确檢測是雙向凝膠電泳技術發展的關鍵問題。國外的主要趨勢有第一維電泳采用窄pH梯度膠分離以及開發與雙向凝膠泳相結合的高靈敏度蛋白質染色技術，如新型的熒光染色技術。

質譜技術是蛋白質組研究中發展最快，也最具活力和潛力的技術。它通過測定蛋白質的質量來判别蛋白質的種類。當前蛋白質組研究的核心技術就是雙向凝膠電泳－質譜技術，即通過雙向凝膠電泳将蛋白質分離，然後利用質譜對蛋白質逐一進行鑒定。對于蛋白質鑒定而言，高通量、高靈敏度和高精度是三個關鍵指标。一般的質譜技術難以将三者合一，而發展的質譜技術可以同時達到以上三個要求，從而實現對蛋白質準确和大規模的鑒定。

蛋白質的含氮量比較恒定，平均約為16%。

與身高的關系

據報道，第二次世界大戰期間，日本動物性食品供應不足，每人每年隻平均供應2千克肉，12.5千克奶和奶制品，2.5千克蛋。當時12歲學生平均身高隻有137.8厘米。戰後，日本經濟發展迅速，人民生活改善，動物性食品增多，每人每年食用肉達13千克，奶及奶制品25千克，蛋類15千克。1970年調查，12歲少年(少年食品)的身高已達147.1厘米，平均增高9.3厘米。從這個例子可以看出蛋白質食物(蛋白質食品)對少年兒童(兒童食品)增高所起的作用。

蛋白質是構成一切生命的主要化合物，是生命的物質基礎和第一要素，在營養素中占首要地位。少年兒童及嬰幼兒增高離不開蛋白質。人體的骨骼等組織是由蛋白質組成的。在體内新陳代謝的全部化學反應過程中，離不開酶的催化作用，而所有的酶均由蛋白質構成。對青少年增高起作用的各種激素，也都是蛋白質及其衍生物。此外，參與骨細胞分化、骨的形成、骨的再建和更新等過程的骨礦化結合素、骨鈣素、堿性磷酸酶、人骨特異生長因子等物質，也均為蛋白質所構成。所以，蛋白質是人體生長發育中最重要的化合物，是增高的重要原料。

嬰幼兒(嬰幼兒食品)、少年兒童生長發育所必需的脂溶性維生素(維生素食品)、鐵(鐵食品)、鈣、磷等無機鹽及部分微量元素(微量元素食品)，在蛋白質食物中也同時可以獲得。所以，有些兒童少年隻喜歡吃素食(素食食品)，怕吃雞、魚、肉、蛋等葷菜，或是在家長的催督下才勉強吃一點，這種做法是不可取的，必然會導緻因蛋白質缺乏而影響身高。

正确的膳食原則是食物要多樣，粗細要搭配，堅持以糧、豆、菜為主，适當增加肉、魚、蛋、奶的量，以補充身體發育的充足營養，保證身高增加的原料，促進個子長高。

補充須知

蛋白質的蛋白質食物來源可分為植物性蛋白質和動物性蛋白質兩大類。植物蛋白質中，谷類含蛋白質10%左右，蛋白質含量不算高，但由于是人們的主食，所以仍然是膳食蛋白質的主要來源。豆類含有豐富的蛋白質，特别是大豆含蛋白質高達36%~40%，氨基酸組成也比較合理，在體内的利用率較高，是植物蛋白質中非常好的蛋白質來源。

蛋類含蛋白質11%~14%，是優質蛋白質的重要來源。奶類（牛奶）一般含蛋白質3.0%~3.5%，是嬰幼兒蛋白質的最佳來源。蛋白質由氨基酸構成，在人體必需的22種氨基酸中，有9種氨基酸(氨基酸食品)是人體不能合成或合成量不足的，必須通過飲食才能獲得。

肉類包括禽、畜和魚的肌肉。新鮮肌肉含蛋白質15%~22%，肌肉蛋白質營養價值優于植物蛋白質，是人體蛋白質的重要來源。

蛋白質的主要來源，分為動物性蛋白質、植物性蛋白質。一般來說，動物蛋白質的營養價值比植物蛋白質高。以每500克所含的蛋白質計算，含蛋白質豐富的食品有：

①肉食類：豬肉84.5克，牛肉100.5克，豬肝100.5克；

②蛋類：雞蛋63.5克，鴨蛋63克；

③魚蝦類：鯉魚88克，草魚83克，海蝦80克；

④米面類：小麥粉60.5克，大麥50克，玉米42.5克；

⑤豆類：綠豆11克，赤小豆108.5克，黑豆249克；

⑥蔬菜類：黃花菜70克，海帶41克。大豆蛋白質的營養較好，與動物蛋白都是優質蛋白質。