理化性質
α1-抗胰蛋白酶是肝髒産生的一種糖蛋白,是人體内血清蛋白溶解酶(如胰蛋白酶)的主要抑制物.唾液,十二指腸液,呼吸道分泌物,淚液,鼻腔分泌物和腦脊液中都含有α1-抗胰蛋白酶.α1-抗胰蛋白酶基因位于第14号染色體,70位等位基因調控其合成.血清α1-抗胰蛋白酶的水平降低，由于蛋白酶的活性,尤其是彈性蛋白酶的活性未被抑制,導緻肝細胞的破壞.
α1-AT為單鍊糖蛋白,肽鍊由394個氨基酸殘基組成,肽鍊中含有43個Asn/Asp殘基,但僅在Asn46、Asn83、Asn247上連接有寡糖鍊,其中一個糖鍊為三叉寡糖鍊,另外2個為雙叉寡糖鍊,糖含量為12%～14%。α1-AT的分子量為45～56KDa,等電點為pI4.7～5.0,正常人血漿中α1-AT的含量為(2.90±0.45)g/L,在體内的半衰期為3～5d,然而α1-AT的含量随蛋白酶抑制劑表型不同而不同。α1-AT的抑制作用有明顯的pH依賴性,最大活力處于中性或弱堿性,當pH4.5時活力基本喪失。
α1-抗胰蛋白酶（α1-antitrypsin,α1-AT）主要是由肝細胞合成的一種絲氨酸蛋白酶抑制劑（serineproteaseinhibitor,serpin），能抑制多種絲氨酸内切肽酶（serineendopeptidase）—彈性蛋白酶、胰蛋白酶、血漿素、凝血酶等蛋白酶的活性，在電泳中，其遷移位點位于α1蛋白帶，因而又被稱為α1-蛋白酶抑制劑（α1-proteaseinhibitor,α1-PI）。α1-AT具有較強的血管透通性，在肺組織中的濃度較其它serpins或α2-巨球蛋白的濃度高，而且對彈性蛋白酶的專一性更強，因而它更主要的生理功能在于抑制肺髒彈性蛋白酶的活性，保護肺部不受彈性蛋白酶的酶解損傷。α1-AT為單鍊糖蛋白，肽鍊由394個氨基酸殘基組成，肽鍊中含有43個Asn/Asp殘基，但僅在Asn46、Asn83、Asn247上連接有寡糖鍊，其中一個糖鍊為三叉寡糖鍊，另外兩個雙叉寡聚糖鍊，糖含量約為12%。正常人血漿中α1-AT含量為（2.90±0.45）g/L，體内半衰期為6天。
作用機制
α1-AT具有較強的血管通透性,在肺組織中的濃度較其它絲氨酸蛋白酶抑制因子或α2-巨球蛋白的濃度高,而且對NE的專一性更強,因而它主要抑制肺髒中彈性蛋白酶的活性,保護肺部不受彈性蛋白酶的酶解損傷。α1-AT抑制蛋白酶的過程是一個自毀模式的反應過程,α1-AT除了被其捕獲的蛋白酶緩慢裂解外,同時α1-AT-蛋白酶複合物能被吞噬細胞識别、吞噬、從血漿中清除。在酶抑制過程中,α1-AT與蛋白酶活性中心的結合模式與蛋白酶-底物的結合模式相似。α1-AT捕獲目标酶,并與目标酶結合形成α1-AT-蛋白酶1:1的共價複合物,蛋白酶對結合的α1-AT産生緩慢的酶解,α1-AT構象由S型向R型轉換,封閉了蛋白酶的反應中心從而達到抑制蛋白酶活性的作用。
