個人履曆
1941年重慶南開中學畢業，1945年西南聯大化學系畢業，1951年英國劍橋大學生物化學博士。
1951年回國後，曆任中國科學院生物化學研究所、生物物理研究所副研究員，研究員，室主任，生物物理所副所長，生物大分子國家重點實驗室主任等職。
1978年起擔任全國政協第五至八屆委員，八屆常委。生前曾為中國科學院院士，第三世界科學院院士，美國生物化學與分子生物學會榮譽會員。曾任中國科學院學部主席團委員，生物學部主任，國家自然科學基金委員會委員，國務院學位委員會委員。多年來，曆任一些國内外重要科學期刊編委，包括中國科學和科學通報副主編Analytical Biochemistry及Biochimica et Biophysica Acta編委,美國Biochemistry及FASEB Journal顧問編委等。
1981－1982曾應聘擔任美國哈佛大學訪問教授。
1986-1990年間曾分期擔任美國國立健康研究Fogarty研究員。懷着一顆報效祖國的赤子之心，鄒承魯在1951年獲劍橋大學生物化學博士學位後立即回國，在中國科學院上海生理生化研究所工作。他與王應睐等合作純化了琥珀酸脫氫酶，并發現輔基腺嘌呤二核苷酸與蛋白部分通過共價鍵結合，這是以往從沒有發現過的。他們對呼吸鍊和其他酶系的系列工作奠定了我國酶學和呼吸鍊研究的基礎。
1958年，他參與發起人工合成胰島素工作，負責胰島素A、B鍊的拆合。他和他年輕的同事們成功地完成的這項工作确定了胰島素全合成的路線，為中國科學家最早完成人工合成胰島素做出了重大貢獻。工作集體獲國家自然科學獎一等獎和香港求是基金會“傑出科技成就集體獎”。
20世紀60年代初鄒承魯回到研究領域。他建立的蛋白質必需基團的化學修飾和活性喪失的定量關系公式被稱為“鄒氏公式”，被國際同行廣泛采用；他創建的确定必需基團數的作圖方法被稱為“鄒氏作圖法”，已收入教科書和專着。有關蛋白質結構與功能關系定量研究的成果獲國家自然科學獎一等獎。
60年代的酶學教科書中通常隻有涉及酶的可逆抑制動力學的理論和計算，忽視不可逆抑制的理論和計算。
1965年，鄒承魯最早提出了酶的可逆與不可逆抑制之間存在共性，可以用統一的動力學理論來處理。他系統地研究了各種不同類型的可逆與不可逆抑制，提出了确定兩種抑制中各種動力學常數的新方法，開創了酶催化動力學一個新的理論分支，并解決了傳統方法不能解決的問題。有關綜述應邀發表在國際酶學領域權威性的叢刊Advance in Enzymology上，這是至今我國唯一的一位在此叢書發表綜述論文的中國生物化學家。“酶活性不可逆改變動力學研究”獲國家自然科學獎二等獎。
2000年新版的酶學教科書Enzymes詳細介紹了鄒承魯提出的酶活性不可逆抑制動力學理論。
1970年鄒承魯調北京生物物理研究所工作。
1979年，他發現甘油醛-3-磷酸脫氫酶在活性部位形成熒光衍生物的工作在英國Nature雜志發表，這是“文革”後中國科學家在Nature發表的第一篇論文。研究成果獲中國科學院科技進步獎一等獎。
為揭示胰島素A、B鍊拆合成功的内因，鄒承魯開展了胰島素A、B鍊相互作用的深入研究。闡明了A鍊和B鍊本身已經具有一定的空間結構，并含有形成天然胰島素分子正确結構的全部信息，因此能在溶液中折疊而形成正确共價連接的活性分子。對國外科書中有關提法進行了補充和完善。研究成果獲國家自然科學獎二等獎。
多年來蛋白質變性的大量研究常限于蛋白質分子的構象變化，很少把它與活性變化聯系起來，其部分原因是由于缺少計算各種動力學常數的方法。鄒承魯和他的學生們用自己創立的不可逆抑制動力學理論研究了各種不同類型的酶在變性過程中構象和活力變化的關系，得到活性喪失先于構象變化的結果，提出了酶活性部位柔性的假說。十餘年間實驗數據的積累充分支持酶活性部位柔性的學說。世界各國有十幾個實驗室随後開展的研究進一步支持酶活性部位柔性學說。鄒承魯把蛋白質變性研究從單純的結構研究推向與功能密切結合的新水平，是酶作用機制研究的重大進展，對此工作的總結發表在美國Science雜志。研究成果獲國家自然科學獎二等獎。新生肽鍊如何折疊成為具有特定空間結構的功能蛋白質，是分子生物學中心法則中一個尚未解決的重要環節。絕大部分研究是用蛋白質變性後完全伸展的完整肽鍊的重新折疊作為新生肽鍊折疊研究的模型。鄒承魯認為新生肽鍊的折疊既與合成同步進行，又在合成過程中不斷調整，并在合成完成後經最後調整而完成。這一新的觀點已越來越多地為國際科學界同行所接受。
1993年，鄒承魯又和同事們一起進入分子伴侶的研究領域，提出了蛋白質二硫鍵異構酶既是酶又是分子伴侶的假說。他的學生們用充分的實驗驗證了假說，打破了折疊酶和分子伴侶兩大類幫助蛋白之間的界限。該假說也得到世界上許多實驗室體内外實驗的進一步支持，已為國際科學界接受。
鄒承魯是世界著名生物化學家。他曾任國内外一些重要科學期刊的編委。
1981年—1982年應聘擔任美國哈佛大學訪問教授。
1986年—1990年間應邀分期任美國國立健康研究院高級研究員（Fogarty Scholar in Residence）。
他還為海峽兩岸的科學界同行能越過政治障礙一起參加國際學術組織和國際會議，進行學術交流作出過重要貢獻。
榮譽獎項
在國内外重要雜志發表研究論文二百餘篇。由于在生物化學領域内的貢獻，1992年獲第三世界科學院生物學獎。人工合成胰島素，及蛋白質必需基團的化學修飾和酶活性喪失的定量關系工作，分别獲第二次和第三次國家自然科學一等獎，後者還獲得1989年陳嘉庚獎。甘油醛－3－磷酸脫氫酶活性部位新熒光團的形成，酶活性部位的柔性，和酶作用不可逆抑制動力學工作，先後三次獲中國科學院科技進步或自然科學一等獎。此外還獲得國家及中國科學院自然科學二、三等獎多次。他在科學上的貢獻已載入史冊，應外國朋友的邀請，自傳已在綜合生物化學comprehensive Biochemistry，三十七卷，生物化學史發表。
一、蛋白質結構與功能的關系
20世紀60年代以前，對蛋白質進行化學修飾是研究蛋白質結構功能關系的主要方法，但累積的大量數據在整體上還是處于一種定性描述狀态。60年代初期鄒承魯基于統計學的方法提出：如果在修飾反應中同時包括i個必需基團，在修飾過程中保留活性的分子隻能是那些所有必需基團都未遭破壞的分子，因此活性剩餘分數應為必需基團剩餘分數的i次方。基于他提出的新原理，再針對蛋白質化學修飾反應中常見的一些情況，鄒承魯提出了必需基團修飾程度和活性喪失的定量關系式和由此得出的一系列作圖法，以判斷必需基團的性質和必需基團的數目。這一方法發表後，得到國際上廣泛采用，其關系式和作圖法分别被國際同行稱為“鄒氏公式”和“鄒氏作圖法”，并已多次被國内外的一些教科書和專着詳細介紹。鄒承魯的論文中，考慮了對蛋白質進行化學修飾的六種可能的不同情況，又根據當時文獻中已有的大量數據，針對各種不同情況逐一進行了分析。結果表明，一個蛋白質分子雖然常常含有多個同類基團，但其中隻有少數是為蛋白質表現活性所必需的。可見對酶分子而言，其活性部位僅處于整個酶分子的很有限的局部區域。這一新的結論改變了當時流行的理論，已為三十年來多方面的大量實驗事實所充分證明。本項工作獲1987年國家自然科學獎一等獎。
“文化大革命”結束後恢複工作，他研究發現甘油醛-3-磷酸脫氫酶在活性部位能形成熒光衍生物，論文1979年在英國《Nature》雜志發表，本項工作獲國家自然科學獎三等獎。
二、細胞色素與呼吸鍊酶系
在國際上最早提出用蛋白水解酶有限水解方法研究蛋白質結構與功能的關系。該方法半個世紀以來一直被生物化學家廣泛運用。細胞色素c在細胞内結合在線粒體上，鄒發現經純化後其配體結合性質發生了明顯變化，這是純化蛋白質與在體内時性質差異的首次報道。20世紀40年代普遍認為細胞色素b就是琥珀酸脫氫酶，鄒證明了它們是完全不同的兩個物質。回國後與王應睐等合作純化了琥珀酸脫氫酶，充分證明其與細胞色素b無關，并發現其輔基是與蛋白分子共價結合的FAD，這是第一個被發現與蛋白質共價結合的FAD輔基。
三、胰島素分子A鍊和B鍊的拆合
1958年他參加發起人工合成胰島素工作，并負責胰島素分子A鍊和B鍊的拆合。胰島素是由兩條肽鍊通過兩對二硫鍵聯結而成，此外在A鍊上還有一對鍊内二硫鍵。在考慮到的各種合成方案中，最為簡便易行的是分别合成A鍊和B鍊，然後通過巯基的氧化使兩條鍊正确組合，但關鍵問題是還原的A鍊和B鍊是否能通過氧化而形成天然的胰島素分子，國外許多人對此做的嘗試都以失敗告終。除了像催産素那樣的小肽以外，當時還沒有一個含二硫鍵的蛋白能在還原後通過氧化而成功地再生。這個決定合成路線的前提問題恰恰是一個尚無先例的未知問題。胰島素拆合工作的成功立刻确定了先分别合成A鍊和B鍊，然後将A鍊和B鍊再組合而生成活性胰島素的合成路線，為完成國際上第一個蛋白質-胰島素的人工合成做出了重要貢獻。胰島素人工合成工作集體獲1981年國家自然科學獎一等獎。
“文化大革命”後，他進一步開展胰島素拆合機理的研究，在理論上闡明了拆合成功的本質，即胰島素A鍊和B鍊本身已經具有一定的結構，并能在溶液中相互識别和相互作用而正确配對，它們已經含有形成天然胰島素正确結構的全部信息。該工作獲1994年國家自然科學獎二等獎。
四、酶活性不可逆抑制動力學
酶活性的抑制對于研究酶作用的機制和藥物設計都是十分重要的。在酶學教科書中通常隻有對酶的可逆抑制動力學有所論述。鄒承魯認為無論對酶活性部位性質的探測還是藥物設計，不可逆抑制有更為重要的意義。他最早系統地對酶的可逆與不可逆抑制動力學提出了統一的理論。這一理論證明，以往在可逆抑制方面廣泛采用的底物與抑制劑之間的競争概念，對不可逆抑制同樣适用；并進一步發展了不可逆抑制反應速度常數測定的新方法。經過多年來在理論上的發展和實驗上的驗證與推廣，鄒的理論和方法都已經為國際上普遍接受并得到廣泛的采用，此項工作獲1993年國家自然科學獎二等獎。
五、酶活性部位的柔性
從1984年以來，鄒用自己創立的動力學方法，從變性平衡态和變性動力學兩方面比較研究了多種不同類型的酶在變性過程中構象和活力變化的關系，發現變性時酶活性的喪失先于可察覺的構象變化。在進一步大量實驗的基礎上提出了“酶活性部位處于分子的局部區域并柔性較高”的假說。針對國際上一些不同的意見，排除了變性劑的抑制和寡聚酶解聚等可能性，以充分的論據論證了酶活性部位柔性學說的正确性。在鄒承魯等最早的論文發表後，國際上有幾十個實驗室用不同的酶進行了類似的研究，都得到相同的失活先于構象變化的結果。鄒随後用熒光及自旋試劑進行探測直接證實了酶活性部位構象變化确實發生在整體構象變化之前并與活性喪失同步。進一步用蛋白酶部分水解的結果也說明在變性過程中，酶分子整體構象尚未發生變化之前，活性部位構象已開始松散，因而較易受到蛋白水解酶的作用。接着又根據某些酶在特定條件下被激活的研究，發現酶在活化時活性部位柔性增加；而限制酶活性部位的柔性則可以導緻酶活性下降。
根據這些新的結果，鄒又提出“酶活性部位柔性為酶充分表現活性所必需”。這些研究結果是自19世紀Fischer提出酶作用的“鎖鑰學說”和上世紀50年代Koshland的“誘導契合學說”以來酶作用機制研究中的又一重大進展；同時也把蛋白質變性研究從單純的結構研究提高到與功能密切結合的新水平。此項工作獲1998年國家自然科學獎二等獎。
六、新生肽鍊的折疊與分子伴侶
鄒承魯對新生肽鍊的折疊提出了一個新的假說，他認為新生肽鍊卷曲折疊既與合成同步進行，又在延伸過程中不斷調整，并在合成完成後經最後的修正而完成。對這一設想所進行的實驗已初步證實了這一設想。又和王志珍共同提出“蛋白質二硫鍵異構酶既是折疊酶又是分子伴侶”的假設，打破了與蛋白質折疊密切有關的酶和分子伴侶兩大類幫助蛋白之間的界限。這一設想也已得到國際上許多實驗室體内外實驗結果的證實，并為國際科學界所接受。此項工作獲2002年國家自然科學獎二等獎。
職位
鄒承魯(1923—2006)，國際著名生物化學家，
中國科學院院士，發展中國家科學院（原名為第三世界科學院）院士，
中國生物化學與分子生物學學會名譽理事長，
美國生物化學與分子生物學學會榮譽會員，
生物大分子國家重點實驗室名譽主任，
中國科學院生物物理研究所研究員。
曾任中國科學院學部主席團委員、生物學部主任，中國生物化學與分子生物學學會理事長，中國科學院上海生物化學研究所研究員、酶學研究室主任，中國科學院生物物理研究所副所長，生物大分子國家重點實驗室主任等職。
社會評價
鄒承魯一貫強調基礎研究，不斷呼籲要重視基礎研究，加強對基礎研究的支持。他一貫堅持科學上的重大決策應該充分聽取科學家的意見，反對用行政手段解決科學問題。他提倡自由探索，積累創新，立足國内，走向世界。關于正确評價基礎研究成果的問題，他認為科學上的貢獻隻能靠從踏實的工作中所取得的成果，在科學期刊上公開發表論文，經過國内、外科學界反複的實踐，才能逐漸取得國際的公認。他對國家重點實驗室的建立、建設和發展，對我國學位制度的建立和完善，對學會建設等都作出了巨大貢獻，為我國生物學界培養了一大批人才，桃李滿天下。直到彌留之際寫完了他最後一篇文章“研究生培養問題”，在他去世的第二天發表在《光明日報》。
自20世紀80年代以來，鄒承魯滿腔熱情地積極為國家科技政策和科學發展建言獻策，為我國科學事業快速健康地發展嘔心瀝血。他曾先後40餘次撰文在報刊和雜志上發表關于維護科學尊嚴，反對不正之風等問題的意見。他堅決拒絕論文署名“搭車”，堅決拒絕有償宣傳，決不接受不屬于自己的“榮譽”。他是一位剛直不阿的鬥士，他是一位傑出的愛國科學家。
2006年11月23日5時22分，83歲的鄒承魯院士停止了呼吸。一周前，醫生向鄒承魯征詢意見，是否在最後時刻切開氣管、接入呼吸機以維持生命。鄒承魯答：“我不要苟延殘喘。”鄒承魯先生遺體告别儀式于2006年12月1日上午10時在北京市八寶山殡儀館大禮堂舉行。
他的率真在中國科技界是有名的。年1月，中科院院長路甬祥在看望鄒承魯時動情地說：“鄒老，您不斷講科學道德、不斷講重視基礎研究……盡管有人聽了不高興，不去理他，還是要講。”就在21天前，鄒承魯還在網上發表了《必須嚴肅處理學術腐敗事件》的文章，言辭犀利、懇切。
早在1997年的兩會上，他就批評了科技界學術道德滑坡的現象。此後，他兩次聯合其他院士，倡議讨論“科研工作中的精神文明”，呼籲盡早出台科學道德規範。針對科學家為核酸營養品做商業廣告、留學歸國人員誇大學術成果、企業虛誇“5年克隆全部人體器官”、院士涉嫌論文數據造假等學術不端行為，他不顧年邁體弱，一次次披挂上陣，為淨化學術空氣擂鼓呐喊。
在後輩心目中，他是科學鬥士與真理衛士的完美結合。鄒承魯對學生說，“像這些得罪人的事情，你們可能不大花時間去管，還是由我來做。”
“努力追求科學真理，避免追求新聞價值”，是鄒承魯一生做學問所遵循的基本原則。但是，他卻往往成為“新聞焦點”。從上世紀60年代參與牛胰島素人工合成的輝煌，到65歲至70歲“青春再現”的第二個學術高峰，鄒承魯始終站在中國生物化學研究的前沿。他培養的學生，如今不少已是國内外知名的科學家，其中包括3位中國科學院院士。
他最想對高中生說的話：“辦老實事，說老實話，做老實人！”
