胶原蛋白:生物高分子、动物结缔组织中的主要成分-中文百科频道

简介

胶原蛋白(collagen)存在所有多细胞动物体内，是体内含量最多的一类蛋白质，存在于几乎所有组织中，是一种细胞外蛋白质，以不溶纤维形式存在，具高度抗张能力，是决定结缔组织韧性的主要因素。胶原蛋白富含人体需要的甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸等氨基酸。胶原蛋白是细胞外基质中最重要的组成部分。

胶原蛋白

生物高分子，一种纤维蛋白，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%。与组织的形成、成熟、细胞间信息的传递，以及关节润滑、伤口愈合、钙化作用、血液凝固和衰老等有着密切的关系。胶原蛋白也是生物科技产业最具关键性的原材料之一，在医学材料、化妆品、食品工业等均有着广泛应用。

分布

在水产动物体内胶原蛋白含量高于陆生动物，如鲢鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮的蛋白质含量分别为25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相应鱼肉的蛋白质含量：17.8%、15.3%和16.6%。而鱼皮中的胶原含量最高可超过其蛋白质总量的80%，较鱼体的其它部位要高许多，有研究报道真鲷鱼皮中胶原蛋白占粗蛋白的80.5%，鳗鲡则高达87.3%。

如此高的含量意味着得率也高，如小鲔鲣42.5%；日本海鲈40.7%；香鱼53.6%；黄海鲷40.1%；竹荚鱼43.5%（均以干重计）。但胶原蛋白的种类要少得多，已从鱼类中分离鉴定出的胶原类型有：广泛分布在真皮、骨、鳞、鳔、肌肉等处的I型、软骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而鱼皮和鱼骨所含的Ⅰ型胶原蛋白是其主要胶原蛋白。此外，还发现ⅩⅧ型胶原，然而哺乳动物中含量比较丰富的Ⅲ型胶原，在水产动物中尚未发现。

其中只有Ⅰ型胶原蛋白的价格人们才可以接受；其它类型的胶原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等仅在研究中制备，由于价格昂贵都不宜于大量生产。

由于无脊椎动物与脊椎动物在进化上相距遥远，它们的胶原性质存在明显的差异。水产无脊椎动物的胶原主要可分为两类，类Ⅰ型及类Ⅴ型胶原，均相当于脊椎动物的Ⅰ型胶原。其中类Ⅰ型胶原比较富含有丙氨酸和糖结合型的羟赖氨酸，广泛的存在于软体动物的各种器官中，包括：乌贼类的皮和头盖软骨、章鱼的皮鲍的肌肉和外套膜等。

类Ⅴ型胶原是丙氨酸含量比较少、富含糖结合型羟赖氨酸，已从矶海葵的中胶层、节足动物虾类和蟹类的肌肉及皮下膜以及原索动物罗氏石勃卒的肌膜体中分离出来。与脊椎动物相比，水产无脊椎动物的胶原显着难溶，富含于羟赖氨酸，尤其是糖结合型含量多，而且纤维的直径小于50nm。有人对海参胶原研究发现，刺参体壁含蛋白3.3%，其中70%为胶原蛋白。氨基酸分析，胶原富含丙氨酸和羟脯氨酸，但羟赖氨酸含量较少，SDS电泳及SP凝胶柱分析发现其胶原组成为(α1)2α2。

还有人从仿刺参（S.japonicus）提取胶原蛋白，利用EDTA 和 Tris-HCl浸泡溶涨，用氢氧化钠除去杂质和非胶原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制胶原，通过盐析和透析获取精致胶原蛋白，并进一步利用Sephacryl S-300 HR凝胶过滤和DEAE-52阴离子交换除去多糖，获取胶原蛋白纯品。SDS-PAGE电泳表明胶原分子的组成为(α1)3，且α链类似于脊椎动物Ⅰ型胶原的α1链，热收缩温度为57℃，低于牛皮胶原5℃。

还有人对采自日本Senzaki海湾的Stomolopus meleagri水母的外伞组织进行了分析。整个中胶层被分成三部分，利用醋酸首先将冻干的水母中胶层分为酸溶性蛋白和酸不溶性物质，利用NaCl溶液将酸溶性蛋白分为酸溶性胶原蛋白和酸溶性非胶原蛋白，而不溶入醋酸的中胶层经胃蛋白酶处理后大多变为可溶性的胶原质。然后利用氨基酸分析仪对分离得到的三部分的组成分别进行分析。发现该水母外伞中胶原蛋白含量很高，大约占干重的46.4%。

经SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳分析其胶原蛋白是由三个独特α链组成，按照它们的移动位置分别分别确定为α1、α3、α2链。氨基酸分析表明S.meleagri水母外伞胶原质中甘氨酸含量最高，每1000个氨基酸残基含有309个甘氨酸，其次为谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分别为98、82和82个残基，羟基脯氨和羟基赖氨酸数也较高，分别为40和27。外伞中高的胶原蛋白含量表明水母资源是一个潜在的胶原蛋白源。

Ⅰ型胶原分子长度约300nm，直径约1.5nm，呈棒状，由三条肽链组成，其中有两条α(Ⅰ)链，一条α(Ⅱ)链。对机体功能作用最强。α(Ⅰ)链和α(Ⅱ)链之间的氨基酸序列只有微小的差异。有人利用Ⅰ型胶原蛋白的电脑模型来模拟结缔组织的外基质结构，结果表明，用其它一些基团取代Ⅰ型胶原蛋白两条链上氨基乙酸就会导致骨合成异常。

第3条α链多存在于绝大多数真骨鱼类，尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)组成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型，发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分，且α1的分子量为130kD，α2的分子量为110kD。因此，在某些鱼类中，与其他组织，如肌肉和膀胱相比较，鱼皮胶原蛋白中的α3(Ⅰ)链更适宜传递。

IV型胶原蛋白非常细小而且呈线性分布在组织内部，是连接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型胶原的肽链由2条α1链和1条α2链或由3条α1链组成，存在3种组装形式：[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ)，其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)为主。Ⅴ型胶原分布在细胞周围以及Ⅰ型胶原的周围，可能在基膜和结缔组织之间起着桥梁作用，已经从数种鱼类肌肉中分离出来。XV型胶原蛋白分布较广而且多分布在血管、神经组织的外围地带，而且其与角化细胞肿瘤黑素细胞肿瘤发生有关。

ⅩⅧ型胶原发现的相对较晚，同源性较高，还有不同的亚类，主要存在于肺、肝脏和肾脏等组织中。属于被称之为multi-plexin的特殊胶原亚族，含有其他胶原所没有的C末端非三螺旋区（non-triple-heli-cal regions，NC1），这一特殊结构使其与其他仅由三螺旋结构组成的胶原相比拥有更好的灵活性。ⅩⅧ型胶原的研究主要集中在医学和分子生物学领域，如胚胎中的转录表达。

理化性质

化学

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很

强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。

胶原蛋白红外光谱图册参考资料。

胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着

介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。

不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋

白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。

胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。

胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。

有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。

胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。

但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。

胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。

另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。

作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。

特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。

水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。

水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。

水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。

胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。

结构

一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。

一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n周期性排列，其中x、Y位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；

胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。

一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280nm，直径约1.5nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4D，胶原分子的交错引起约有0.4D的折叠区和约0.6D的缺损区。

胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，

约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。

特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

改性

交联

指使胶原分子内部和分子间通过共价健结合提高胶原纤维的张力和稳定性的方法。该法又分为物理方法、化学方法和低温等离子体法，生物学方法；其中物理方法、化学方法是最常用的交联改性方法，生物学方法改性胶原蛋白主要在研究有关动物老化的生命现象中涉及，在研制胶原基生物医学材料中少见报道。

物理方法

通过物理手段对胶原蛋白改性有紫外线照射重度脱水、λ射线照射和热交联等方法。胶原溶液如被紫外线等照射，将在分子间产生交联，粘度增加，生成凝胶。常用的紫外线交联胶原膜的方法是将胶原膜放在铝箔上，距离254nm紫外灯20cm高度，照射1～5h。对紫外线照射的胶原膜进行力学性能和胶原酶试验表明：交联胶原膜的萎缩温度Ts和抗胶原酶解的能力均显着高于未交联胶原膜。

重度脱水也是胶原蛋白物理改性中常使用的方法，该法是通过脱水导致胶原分子间交联，从而增加变性温度，改善胶原的性能。改性后胶原膜生物相容性提高，降低了水溶性，影响了膜与成骨细胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的优点是可避免外源性有毒化学物质进入胶原内，缺点是胶原膜交联度低，且难以获得均匀一致的交联。

化学方法

化学方法比物理方法改性交联度高，且能获得均匀一致的交联，对调节、控制胶原的各性质均有效。已广泛应用于各种化学试剂交联胶原，以提高其交联度、力学性能及生物相容性。化学改性法具体又可分为使用化学试剂交联、侧链的修饰、生理活性物的固定化三种方法。

化学试剂交联法中常用的化学交联剂有戊二醛、己异二氰酸酯、碳化二亚胺、叠氮二苯基磷等，其中戊二醛是应用最广泛的试剂，大量实验证明：戊二醛能提供有效交联，但有细胞毒性，且其用量难以控制。另外，随着交联度的增加，吸水能力和膨胀度却会降低。酰基叠氮化物、聚环氧化物或京尼平交联等，不会引入明显的毒性，且可获得理想的交联效果。

所见报道中，多使用单一交联剂对胶原蛋白交联改性，但也有使用混合交联剂的，如为了解决人工心脏瓣膜晚期钙化问题，筛选出环氧丙烷化学改性戊二醛处理生物瓣的方法，可明显减低瓣膜组织胶原蛋白末端游离羧基含量。动物实验表明，经改性后的瓣膜组织能保持较好的组织稳定性和机械抗张强度、免疫原性测试为阴性，符合临床应用。

侧链修饰就是对胶原分子侧链的氨基和羧基进行化学修饰，改善电荷分布，使胶原获得新的特性，例如将胶原氨基丁二酰化，可变成负电荷丰富的胶原。与未修饰胶原蛋白相比血小板粘附能，血纤维蛋白形成能都弱，有抗栓性；然而如将胶原羧基甲基化获得的正电荷丰富的胶原，生理条件下血小板粘附能、活化能都高。与交联改性相比，在生物材料领域，利用侧链修饰对胶原改性所做的工作还较少。

化学方法虽然可获得均匀一致的交联，但存在着引入外源有毒试剂，残留试剂难清除等缺点。一些报道表明，低温等离子体技术改性胶原或胶原复合膜可使材料表面引入不同基团，改变材料表面化学组分和结构，从而改变材料的特性，如使之更具有细胞识别位，提高表面能，改善表面极性等。

与其它高分子共混

胶原单独使用，物理机械性能差（这几乎是天然材料共有的弱点），性能单一，且因有亲水性强，在体内易被胶原酶降解等不可避免的弱点限制了它的应用。但如将胶原与其它物理、化学性质不同的合成或天然高分子共混，组成一种多相固体材料，在性能上胶原与其它高分子互相补充，胶原基“复合材料”的概念由此产生。

天然高分子材料中最具代表性的是天然蛋白质和天然多糖，多糖主要有软骨素、HA（透明质酸）、壳聚糖、肝素等，多糖复合材料比较集中于可吸收性外科缝线、药物释放的载体、皮肤替代物、透析膜、止血剂、医用引导组织再生材料、骨替代材料、组织培养系统的支架。

补充方式

常见胶原蛋白补充方式有如下几种：

口服食物

比如多喝富含胶原蛋白的骨肉汤、口服胶原蛋白补品等。但由于会被人的消化系统过滤掉很大一部分，且真正能到达肌肤并起作用的量非常有限，因此，其过程比较冗长，效率也偏低。

直接皮下注射

主要用于填充深的皱纹，皮肤损伤造成的缺损（如青春痘疤）和修补脸形的缺陷等。其效果立竿见影，但注射到皮肤内的胶原蛋白会被人体逐渐吸收，因此其功效只能维持半年至一年，而且少数人群可能会出现过敏、感染等副作用。

口服小分子

这是目前最为成熟和最为有效的胶原蛋白补充方法，但需要注意的是最好是纯天然无添加的小分子胶原蛋白肽（分子量小于1000道尔顿），才能真正进入真皮层帮助修护肌肤，重建胶原蛋白层。

鉴别方法

颜色鉴别

1.将胶原蛋白肽粉末或颗粒倒少量在一张事先准备好的白纸上，将胶原蛋白肽的颜色与白纸的颜色进行比对。颜色越鲜亮，越接近白纸颜色的胶原蛋白肽品质越纯越好。

品质良好的胶原蛋白肽在颗粒状态下的颜色应为白色或类白色。在过40目筛的颗粒状下应呈类白色，颗粒越大颜色稍深，但溶解度也会越好。（要求必须能达到迅速自溶状态）颗粒越小颜色越白，溶解度相对也就越差。粉末状态下则应相对接近为白纸色。100目以上粉末状态，颜色白好看但溶解比较慢。但色泽均必须保持鲜亮且有光泽。

一般或低级品质的胶原蛋白肽在颗粒状态下的颜色为黄色、灰色、灰黄色或略带微红混杂的黄褐色且色泽灰暗，无光泽，即使在100目以上粉末状态下也为黄色、浅黄色，或浅黄色中带微红等不纯正的杂颜色。

2.将胶原蛋白肽按照5%的浓度（在透明度好的玻璃杯中，将5克胶原蛋白肽溶于95毫升水中，普通温度即可）完全溶解，再倒一杯100毫升清水或矿泉水，比对观察两个杯里液体的颜色。溶液越接近无色（清水）的，胶原蛋白肽的品质越纯越好。

品质良好的胶原蛋白肽溶液（5%）的颜色应接近为无色，且为清澈透明状态，与清水差别极小，几乎看不出来有颜色。

品质低级的胶原蛋白肽溶液（5%）的颜色则较深较明显，呈黄色，颜色越深品质越差。