简介
抗原表位的大小与相应抗体的抗原结合部位相适合。一般情况下，一个多肽表位含5~6个氨基酸残基；一个多糖表位含5~7个单糖；一个核酸半抗原的表位含6~8个核苷酸。一个抗原表位的特异性由组成它的所有残基共同决定，但其中有些残基在与抗体结合时比其它残基起更大作用，这些残基被称为免疫显性基团。
盖型
某些抗原分子表面，不同表位之间相对分离，各自结合特异性抗体，互不影响，这类表位被称为非复盖型表位。若某一表位与相应抗体结合会影响另一表位与抗体的结合，此类表位称为复盖型表位。
隐蔽
位于抗原分子表面的表位易被相应淋巴细胞所识别，即具有易接近性，可直接启动免疫应答，故称为功能性表位。存在于抗原分子内部的表位无直接触发免疫应答的功能，称为隐蔽表位。若通过理化因素处理抗原，使其结构发生改变，内部的隐蔽表位被暴露，可能成为新的有功能的表位。
细胞
免疫应答过程中，T细胞的TCR和B细胞的BCR所识别的表位具有不同特点，分别被称为T细胞表位和B细胞表位。
T细胞
TCR仅能识别约10~20个氨基酸左右的小分子多肽。这些表位由序列上相连的氨基酸组成，主要存在于抗原分子的疏水区，称为线性表位或序列表位。此类表位一般并不位于抗原分子表面，须由抗原呈递细胞将抗原加工处理为小分子多肽并与MHC分子结合，然后才能被TCR识别。由于T细胞仅能识别经加工处理的表位，故一般不识别天然抗原的构象型表位。
B细胞
BCR或抗体能与未经抗原呈递细胞加工的抗原发生反应，其识别的靶结构主要是位于抗原分子表面的表位。这些表位由序列上相连或不相连、但在空间结构上相互临近的氨基酸或多糖组成，称为构象表位。此类表位大小不一，约由4~6个氨基酸残基或者糖基组成。B细胞表位一般存在于天然抗原分子表面，不经加工处理即可直接被B细胞识别。
